белки из веществ клетки после воды на первом месте по количеству см.
табл.
на стр.
112 и значению стоят белки.
в отличие от обычных органических соединений белки обладают рядом существенных особенностей.
прежде всего у них огромная молекулярная масса.
молекулярная масса такого органического вещества, как этиловый спирт, равна 46, бензола 78 и т.
д.
молекулярная масса одного из белков яйца равна 36000, а одного из белков мышц достигает 1 500000.
ясно, что по сравнению с молекулами спирта или бензола и многих других органических соединений молекула белка великан.
в ес построении 114 участвуют тысячи атомов.
для того чтобы подчеркнуть гигант -.
ские размеры такой молекулы, ес обычно называют макромолекулой.
среди органических соединений белки самые сложные.
они относятся к соединениям, называемым полимерами.
молекула любого полимера представляет собой длинную цепь, в которой многократно повторяется одна и та же сравнительно простая структура, называемая мономером.
если обозначить мономер буквой а, то структура полимера может быть записана так: а - а - а - а.
в природе, кроме белков, существует много других полимеров, например целлюлоза, крахмал, каучук, нуклеиновые кислоты и др.
в последние годы химики создали множество искусственных полимеров: полиэтилен, капрон, лавсан и пр.
большинство природных полимеров и все искусственные построены из одинаковых мономеров.
белки, в отличие от обычных полимеров, построены хотя и из сходных по структуре, но не вполне одинаковых мономеров.
мономерами белка являются аминокислоты.
в составе белковых полимеров обнаружено 20 различных аминокислот.
каждая аминокислота имеет особое строение, свойства и название.
приведем для примера формулы трсх аминокислот.
рядом с их названиями даны их сокращснные обозначения в скобках: снз снэ y н с nha соон валин вал ch sh ч с мна соон цистеин цис он нс сн ii 1 нс р - с hg н с 1 2 1 соон тирозин тир как видно из формул, молекула каждой аминокислоты состоит из двух частей.
одна часть у всех аминокислот одинаковая это группировка: н с nh, соон другая часть, называемая радикалом, у всех аминокислот разная: у валина углеводородная цепочка; у цистеина группа chzsh; у тирозина сложная группа атомов, содержащая бензольное кольцо.
в общую для всех аминокислот груп - is.
r o c hc oh 11 1 hf cm ch, снз c ch, sh - h chs 2 h, 0 с n 9 r c c o n oh h: c oh сн, t' ch u c 1 ch, sh hc ch c n с 1?
г' c n c' h рис.
43.
h 7 0 h c - oh схема образования фрагмента молекулы белка.
пептидные связи пировку входит основная аминогруппа nhz и кислотная карбоксильная группа соон.
через эту общую группировку и происходит сцепление аминокислот при образовании белкового полимера.
как это происходит, поясняет рисунок 43: из аминогруппы одной аминокислоты и карбоксила соседней аминокислоты выделяется молекула воды, и за счст освободившихся валентностей остатки аминокислот соединяются.
между соединившимися аминокислотами возникает связь hn со, называемая пептидной связью, а образовавшееся соединение называют пептидом.
из двух аминокислот образуется дипептид димер, из трсх аминокислот таким же образом возникает трипептид тример, из многих полипептид полимер.
природный белок и представляет собой полипептид, т.
е.
цепь из нескольких десятков или сотен аминокислотных звеньев.
белки различают по составу аминокислот, и по числу аминокислотных звеньев, и по порядку расположения их в цепи.
если обозначить каждую аминокислоту буквой, получится алфавит из 20 букв.
попробуйте теперь составить из этих букв фразы из 100, 200, 300 букв.
каждая такая фраза будет соответствовать какому - нибудь одному белку.
достаточно переставить одну букву и смысл фразы исказится, получится новая фраза и соответственно новый изомер белка.
легко себе представить, какое гигантское число вариантов можно при этом получить.
действительно, число различных белков, содержащихся в клетках животных и растений, исключительно велико.
строение молекулы белка.
если учесть, что размер каждого аминокислотного звена составляет около за, то, очевидно, макромолекула белка, которая состоит из нескольких сотен аминокислотных звеньев, должна была бы представлять собой длинную цепь.
в действительности макромолекулы белка имеют вид шариков глобул.
следовательно, в природном белке.
полипептидная цепь каким - то образом закручена, как - то уложена.
исследования показывают, что в укладке полипептид - ной цепи нет ничего случайного или хаотического, каждому белку присущ определснный, всегда постоянный характер укладки.
в сложной структуре белковой макромолекулы различают несколько уровней организации.
первым, наиболее простым из них является сама полипептидная цепь, т.
е.
цепь аминокислотных звеньев, связанных между собой пептидными связями рис.
44,.
эту структуру называют первичной структурой белка; в ней все связи ковалентные, т.
е.
самые прочные химические связи.
следующим, более высоким уровнем организации является вторичная структура, где белковая нить закручивается в виде спирали.
витки спирали располагаются тесно, и между атомами и аминокислотными радикалами, находящимися на соседних витках, возникает притяжение.
в частности, между пептидными.
связями, расположенными на соседних витках, образуются водородные связи между nh - и со - группами.
водородные связи значительно слабее ковалентных, но, повторенные многократно, они дают прочное сцепление.
полипептидная спираль, прошитая многочисленными водородными связями, представляет достаточно устойчивую структуру рис.
44, 2.
вторичная структура белка подвергается дальнейшей укладке.
она сворачивается причудливо, но вполне определенно и у каждого белка строго специфично.
в результате возникает конфигурация, называемая третичной структурой белка, рис.
44, 3.
связи, поддерживающие третичную структуру, ещс слабее водородных.
их называют гидрофобными.
это силы сцепления между неполярными молекулами или неполярными радикалами.
такие радикалы встречаются у ряда аминокислот.
по той же причине, по какой распыленные в воде частицы масла или какого - нибудь другого гидрофобного вещества слипаются в капельки, происходит сли - пание гидрофобных радикалов полипептидной цепи.
хотя гидрофобные силы сцепления относятся к слабейшим связям, но благодаря их многочисленности они в сумме дают значительную энергию взаимодействия.
участие слабых связей в поддержании специфической структуры белковой макромолекулы обеспе - чивает достаточную ес устойчивость и вместе с тем высокую подвижность.
у некоторых белков в поддержании третичной структуры макромолекулы существенную роль играют так называемые s s эс - эс - связи ковалентные связи, возникающие между радикалами аминокислоты цистеина цис, находящимися на удалснных друг от друга участках полипептидной цепи.
выяснение всех деталей строения белка, т.
е.
полная характеристика его структурной организации, очень сложная и длительная работа.
однако для ряда белков эти данные уже получены.
на рисунке 45 изображена структура белка рибонуклеазы.
для упрощения на рисунке не показано, как закручивается в спираль полипептидная цепь, а третичная структура изображена в плоскости бумаги.
как видно из рисунка 45, первичная структура рибонуклеазы образована 124 аминокислотными остатками.
их нумеруют, причсм счст принято вести начиная с аминокис - лотного остатка, сохранившего nha - rpynny.
а' минокислотный остаток, сохранивший карбоксильную группу, считают последним.
в ряде случаев несколько белковых макромолекул соеди - няются друг с другом и образуют громадные агрегаты.
так, например, гемоглобин представляет комплекс из четырсх макромолекул этого белка рис.
44, 4.
оказывается, только в такой упаковке гемоглобин способен нормально функционировать, т.
е.
присоединять и транспортировать молекулы кислорода.
подобные полимерные образования, в которых в роли мономеров выступают макромолекулы белка, называют четвертичными 118 структурами.
крепление четвертичной структуры осуществляется.
слабыми водородными, гидрофобными связями, а в некоторых случаях и s s - связями.
денатурация белка.
чем выше уровень организации белка, тем слабее поддерживающие его связи.
под влиянием различных физических и химических факторов высокой температуры, действия химических веществ, лучистой энергии и др.
слабые связи рвутся, структуры белка четвертичная, третичная и вторичная деформируются, разрушаются и свойства его изменяются.
нарушение природной, уникальной структуры белка называют денатурацией.
степень денатурации белка зависит от интенсивности воздействия на него различных факторов: чем интенсивнее воздействие, тем глубже денатурация.
при слабом воздействии изменение белка может ограничиться распадом четвертичной структуры рис.
46,.
более сильное воздействие приведст к частичному развертыванию третичной структуры 2.
при ещс более сильном воздействии макромо -.
лекула может развернуться полностью и остаться в форме своей первичной структуры 3, 4.
белки отличаются друг от друга по легкости денатурации.
денатурация яичного белка происходит, например, при температуре 60 70 с, а сократительный белок мышц денатурируется при 40 45 с.
многие белки денатурируются от действия ничтожных концентраций химических веществ, а некоторые даже от незначительного механического воздействия.
как показывают исследования, процесс денатурации обратим, т.
е.
денатурированный белок может перейти обратно в природный.
даже полностью развернутая макромолекула белка способна самопроизвольно восстановить свою структуру.
отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы природного 1 белка определяются его первичной структурой, т.
е.
составом аминокислот и порядком их следования в цепи.
этот вывод подтверждается и следующим фактом.
выше шла речь о белке рибонуклеазе, первичная структура которого полностью установлена.
